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Text File  |  1995-03-04  |  1.8 KB  |  44 lines
  1. ****************************
  2. * Barwin domain signatures *
  3. ****************************
  4.  
  5. Barwin [1] is a barley seed protein of 125 residues that binds weakly a chitin
  6. analog. It contains six cysteines involved in disulfide bonds, as shown in the
  7. following schematic representation.
  8.  
  9.                               +---------------+
  10.                               |    *****      |                ****
  11.     xxxxxxxxxxxxxxxCxxxxxxxxxxCxxxxCxCxxxxxxxxCxxxxxxxxxxxxxxxxxxCx
  12.                    |               | |                           |
  13.                    +---------------+ +---------------------------+
  14.  
  15. 'C': conserved cysteine involved in a disulfide bond.
  16. '*': position of the patterns.
  17.  
  18. Barwin is closely related to the following proteins:
  19.  
  20.  - Hevein, a wound-induced protein found in the latex of rubber trees.
  21.  - Win1 and win2, two wound-induced proteins from potato.
  22.  - Pathogenesis-related protein 4 from tobacco.
  23.  
  24. Hevein and the win1/2 proteins consist  of an N-terminal chitin-binding domain
  25. followed by a barwin-like C-terminal domain.  Barwin  and its related proteins
  26. could be involved in a defense mechanism in plants.  As signature patterns, we
  27. selected two highly conserved regions that contain some of the cysteines.
  28.  
  29. -Consensus pattern: C-G-[KR]-C-L-x-V-T-N
  30.                     [The two C's are involved in disulfide bonds]
  31. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  32. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  33.  
  34. -Consensus pattern: V-N-Y-[EQ]-F-V-[DN]-C
  35.                     [C is involved in a disulfide bond]
  36. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  37. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  38.  
  39. -Last update: October 1993 / Patterns and text revised.
  40.  
  41. [ 1] Svensson B., Svendsen I., Hojrup P., Roepstorff P., Ludvigsen S.,
  42.      Poulsen F.M.
  43.      Biochemistry 31:8767-8770(1992).
  44.